Contenuto
- Informazioni generali sugli aminoacidi
- La struttura di base degli aminoacidi
- Categorie di aminoacidi
- Aminoacidi idrofobici
- Aminoacidi idrofili
- Aminoacidi Caricati
- Aminoacidi anfipatici
Aminoacidi sono una delle quattro macromolecole principali della vita, essendo le altre carboidrati, lipidi e acidi nucleici. Servono principalmente come unità monomeriche di proteine. I 20 aminoacidi presenti in natura si trovano in tutti gli esseri viventi, dai batteri agli esseri umani.
Dal momento che gli aminoacidi rendono le proteine e le proteine responsabili della maggior parte della massa corporea, questi acidi sono letteralmente il materiale di cui sono fatte le persone (e altri animali).
I deficit in uno o più aminoacidi possono portare a tessuti incompleti o mal costruiti e si ritiene che abbiano anche un ruolo nella genesi di alcuni tumori.
Informazioni generali sugli aminoacidi
Il corpo umano è in grado di sintetizzare 10 di questi acidi, ma gli altri 10 devono essere ottenuti da fonti alimentari e sono quindi chiamati aminoacidi essenziali. Questi sono talvolta offerti come integratori di aminoacidi essenziali.
Si chiamano aminoacidi che il corpo può produrre aminoacidi non essenziali, un termine un po 'fuorviante dal momento che il corpo in realtà li richiede.
Ogni aminoacido ha sia un'abbreviazione di una lettera maiuscola che un'abbreviazione di tre lettere (ad es. tirosina passa sia per "tir" che per "Y"). A volte, gli amminoacidi vengono modificati dopo che sono già stati incorporati nelle proteine (un esempio è l'idrossilazione della prolina).
Gli aminoacidi sono diventati popolari negli integratori alimentari tra le persone interessate alla salute generale e quelle che sperano di costruire la massa muscolare attraverso una combinazione di allenamento con i pesi e interventi nutrizionali.
La struttura di base degli aminoacidi
La struttura universale di tutti gli amminoacidi è un atomo di carbonio centrale che ha un carbossile gruppo, un gruppo amminico, a atomo di idrogeno e un Catena laterale "R" che varia da amminoacido ad amminoacido ad esso legato.
Il gruppo carbossilico è costituito da un atomo di carbonio a doppio legame con un atomo di ossigeno e anche a un gruppo ossidrilico (-OH). Può essere rappresentato come -CO (OH) ed è questo che fa guadagnare a questi composti la denominazione "acido", poiché l'atomo di idrogeno nel componente ossidrilico viene prontamente donato, lasciando dietro di -CO (O-) gruppo.
Si chiamano i 20 aminoacidi presenti in natura alfa-aminoacidi perché il gruppo amminico (-NH2) è attaccato al carbonio alfa dell'acido carbossilico, che è il carbonio vicino al gruppo -CO (OH). Questo carbonio è anche il carbonio "centrale" sopra descritto.
Gli amminoacidi variano in massa da 75 grammi per mole (glicina) a 204 grammi per mole (triptofano) e in media sono più piccoli del glucosio dello zucchero (180 grammi per mole).
Se ogni amminoacido fosse osservato con la stessa frequenza in natura, ognuno rappresenterebbe circa il 5 percento degli amminoacidi nelle strutture proteiche (100 percento diviso per 20 amminoacidi = 5 percento per amminoacido).
In realtà, queste frequenze di occorrenza variano da poco più dell'1,2 percento (triptofano e cisteina) a poco meno del 10 percento (leucina).
Categorie di aminoacidi
Il Catene laterali a "R", o semplicemente catene a R, rientrano in varie sottocategorie che descrivono e determinano il comportamento biochimico dell'amminoacido nel suo insieme. Uno schema comune classifica gli aminoacidi come idrofobo, idrofilo (o polare), carico o anfipatico.
idrofobo viene dal greco per "timore dell'acqua", e questi otto aminoacidi sono così etichettati perché le loro catene laterali lo sono non polare, nel senso che non portano né una carica elettrostatica netta né una carica distribuita asimmetricamente. Come risultato di questa proprietà, gli amminoacidi idrofobici si trovano tipicamente all'interno delle proteine, "al sicuro" dall'acqua.
Allo stesso modo, questi acidi idrofilo i coetanei tendono a riunirsi sulle superfici esterne delle proteine. carico e anfipatico le molecole, nel frattempo, mostrano il loro fascino e le loro peculiarità.
Di seguito è riportato un elenco di singoli aminoacidi insieme ad alcune delle loro caratteristiche distintive. Sono presentati in ordine delle loro abbreviazioni di una lettera per facilità di riferimento, ma se si sceglie di provare a memorizzare i nomi degli aminoacidi, è necessario utilizzare qualsiasi schema di raggruppamento o altri trucchi che rendono questo compito il più semplice possibile.
Aminoacidi idrofobici
Questi otto aminoacidi sono generalmente raggruppati insieme e talvolta sono chiamati "non polari" anziché idrofobici, sebbene essenzialmente significino la stessa cosa. Partecipano all'interno delle proteine in interazioni di van der Waals, che sono come legami covalenti o ionici ma molto più deboli e più transitori.
Il triptofano è talvolta incluso in questo gruppo, ma in realtà è anfipatico.
Aminoacidi idrofili
Questi aminoacidi sono spesso chiamati "polari, ma non caricati". Pepano le superfici esterne delle proteine e non si ritraggono in presenza di acqua.
Aminoacidi Caricati
Questi composti si comportano in modo molto simile agli aminoacidi idrofili (polari) in quanto interagiscono prontamente con l'acqua, ma portano una carica netta di +1 o -1. Questo li rende acidi (donatori di protoni) o basi (accettori di protoni) a pH, o acidità, del corpo umano.
Aminoacidi anfipatici
"Anfipatico" si traduce approssimativamente nel "sentire entrambi" in greco, e questi amminoacidi possono funzionare sia come non polari (idrofobici) che polari (idrofili), quasi come un giocatore di softball che non è un lanciatore o una pastella superstar ma può funzionare abilmente in entrambi i ruoli in uno sport in cui la maggior parte delle capacità dei giocatori sono altamente specializzate.
Non portano una carica netta, ma la distribuzione della carica elettrica lungo le catene R di questi amminoacidi è marcatamente asimmetrica.