Contenuto
- TL; DR (Too Long; Didnt Read)
- Che cos'è l'emoglobina?
- Una panoramica della struttura proteica
- Polipeptide Structure
- Struttura terziaria e quaternaria delle proteine
- Descrivi la struttura di una molecola di emoglobina
- Funzioni di una molecola di emoglobina
- In che modo la struttura alterata dell'emoglobina influisce sulla funzione
- Emoglobina e trattamenti medici futuri
I mammiferi inalano ossigeno dall'aria attraverso i loro polmoni. L'ossigeno ha bisogno di un modo per essere trasportato dai polmoni al resto del corpo per vari processi biologici. Ciò accade attraverso il sangue, in particolare l'emoglobina proteica, presente nei globuli rossi. L'emoglobina svolge questa funzione grazie ai suoi quattro livelli di struttura proteica: la struttura primaria dell'emoglobina, la struttura secondaria e le strutture terziarie e quaternarie.
TL; DR (Too Long; Didnt Read)
L'emoglobina è la proteina dei globuli rossi che le conferisce un colore rosso. L'emoglobina svolge anche il compito essenziale di rilascio sicuro di ossigeno in tutto il corpo, e lo fa usando i suoi quattro livelli di struttura proteica.
Che cos'è l'emoglobina?
Emoglobina è una grande molecola proteica presente nei globuli rossi. In effetti, l'emoglobina è la sostanza che conferisce al sangue la sua tonalità rossa. Il biologo molecolare Max Perutz ha scoperto l'emoglobina nel 1959. Perutz ha utilizzato la cristallografia a raggi X per determinare la struttura speciale dell'emoglobina. Alla fine avrebbe anche scoperto la struttura cristallina della sua forma deossigenata, così come le strutture di altre importanti proteine.
L'emoglobina è la molecola portatrice di ossigeno per i trilioni di cellule nel corpo, necessaria per la vita delle persone e di altri mammiferi. Trasporta sia ossigeno che biossido di carbonio.
Questa funzione si verifica a causa della forma unica dell'emoglobina, che è globosa e composta da quattro subunità di proteine che circondano un gruppo di ferro. L'emoglobina subisce modifiche alla sua forma per renderla più efficiente nella sua funzione di trasportare ossigeno. Per descrivere la struttura di una molecola di emoglobina, è necessario comprendere il modo in cui sono organizzate le proteine.
Una panoramica della struttura proteica
Una proteina è una grande molecola formata da una catena di molecole più piccole chiamate aminoacidi. Tutte le proteine possiedono una struttura definitiva per la loro composizione. Esistono venti aminoacidi e quando si legano insieme, producono proteine uniche a seconda della loro sequenza nella catena.
Gli aminoacidi sono costituiti da un gruppo amminico, un carbonio, un gruppo acido carbossilico e un sidechain o un gruppo R attaccato che lo rende unico. Questo gruppo R aiuta a determinare se un amminoacido sarà idrofobo, idrofilo, caricato positivamente, caricato negativamente o una cisteina con legami disolfuro.
Polipeptide Structure
Quando gli aminoacidi si uniscono, formano un legame peptidico e formano un struttura polipeptidica. Ciò accade tramite una reazione di condensazione, che provoca una molecola d'acqua. Una volta che gli amminoacidi formano una struttura polipeptidica in un ordine specifico, questa sequenza costituisce a struttura proteica primaria.
Tuttavia, i polipeptidi non rimangono in linea retta, ma piuttosto si piegano e si piegano per formare una forma tridimensionale che può apparire come una spirale (un elica alfa) o una sorta di forma a fisarmonica (a foglio pieghettato beta). Queste strutture polipeptidiche compongono a struttura proteica secondaria. Questi sono tenuti insieme tramite legami a idrogeno.
Struttura terziaria e quaternaria delle proteine
Struttura proteica terziaria descrive una forma finale di una proteina funzionale composta dai suoi componenti della struttura secondaria. La struttura terziaria avrà ordini specifici per i suoi amminoacidi, eliche alfa e fogli beta-pieghettati, che saranno tutti ripiegati nella struttura terziaria stabile. Le strutture terziarie si formano spesso in relazione al loro ambiente, con porzioni idrofobe all'interno di una proteina e quelle idrofile all'esterno (come nel citoplasma), per esempio.
Mentre tutte le proteine possiedono queste tre strutture, alcune sono costituite da più catene di aminoacidi. Questo tipo di struttura proteica è chiamato struttura quaternaria, producendo una proteina di più catene con varie interazioni molecolari. Questo produce un complesso proteico.
Descrivi la struttura di una molecola di emoglobina
Una volta che si può descrivere la struttura di una molecola di emoglobina, è più facile capire come sono correlate la struttura e la funzione dell'emoglobina. L'emoglobina è strutturalmente simile alla mioglobina, utilizzata per immagazzinare ossigeno nei muscoli. Tuttavia, la struttura quaternaria dell'emoglobina lo distingue.
La struttura quaternaria di una molecola di emoglobina comprende quattro catene di proteine della struttura terziaria, due delle quali sono eliche alfa e due delle quali fogli pieghettati beta.
Individualmente, ogni elica alfa o foglio pieghettato beta è una struttura polipeptidica secondaria costituita da catene di aminoacidi. Gli aminoacidi sono a loro volta la struttura primaria dell'emoglobina.
Le quattro catene di strutture secondarie contengono un atomo di ferro alloggiato in quella che viene chiamata a gruppo eme, una struttura molecolare a forma di anello. Quando i mammiferi respirano ossigeno, si lega al ferro nel gruppo eme. Esistono quattro siti eme per cui l'ossigeno si lega all'emoglobina. La molecola è tenuta insieme dal suo alloggiamento di un globulo rosso. Senza questa rete di sicurezza, l'emoglobina si separerebbe facilmente.
Il legame dell'ossigeno a un eme avvia cambiamenti strutturali nella proteina, che fa cambiare anche le subunità polipeptidiche vicine. Il primo ossigeno è il più impegnativo da legare, ma i tre ossigeni aggiuntivi sono quindi in grado di legarsi rapidamente.
La forma strutturale cambia a causa del legame dell'ossigeno all'atomo di ferro nel gruppo eme. Questo sposta l'amminoacido istidina, che a sua volta altera l'elica alfa. Le modifiche continuano attraverso le altre subunità dell'emoglobina.
L'ossigeno viene inspirato e si lega all'emoglobina nel sangue attraverso i polmoni. L'emoglobina trasporta l'ossigeno nel flusso sanguigno, fornendo ossigeno ovunque sia necessario. Quando l'anidride carbonica aumenta nel corpo e il livello di ossigeno diminuisce, l'ossigeno viene rilasciato e la forma dell'emoglobina cambia di nuovo. Alla fine vengono rilasciate tutte e quattro le molecole di ossigeno.
Funzioni di una molecola di emoglobina
L'emoglobina non trasporta solo ossigeno attraverso il flusso sanguigno, ma si lega anche ad altre molecole. L'ossido nitrico può legarsi alla cisteina nell'emoglobina e ai gruppi eme. L'ossido nitrico libera le pareti dei vasi sanguigni e abbassa la pressione sanguigna.
Sfortunatamente, il monossido di carbonio può anche legarsi all'emoglobina in una configurazione perniciosamente stabile, bloccando l'ossigeno e portando al soffocamento delle cellule. Il monossido di carbonio lo fa rapidamente, rendendolo molto pericoloso, poiché è un gas tossico, invisibile e inodore.
Le emoglobine non si trovano solo nei mammiferi. Esiste persino un tipo di emoglobina nei legumi, chiamata legemoglobina. Gli scienziati pensano che questo aiuti i batteri a riparare l'azoto alle radici dei legumi. Sopporta la somiglianza con l'emoglobina umana, principalmente a causa del suo amminoacido istidina legante il ferro.
In che modo la struttura alterata dell'emoglobina influisce sulla funzione
Come accennato in precedenza, la struttura dell'emoglobina cambia in presenza di ossigeno. In una persona sana, è normale avere alcune differenze individuali nella struttura primaria delle configurazioni di aminoacidi dell'emoglobina. Le variazioni genetiche nelle popolazioni si rivelano quando ci sono problemi con la struttura dell'emoglobina.
Nel anemia falciforme, una mutazione nella sequenza degli aminoacidi porta a un ammasso di emoglobine deossigenate. Ciò altera la forma dei globuli rossi fino a quando non assomigliano a falce o mezzaluna.
Questa variazione genetica può rivelarsi deleteria. I globuli rossi falciformi sono vulnerabili ai danni e alla perdita di emoglobina. Questo a sua volta provoca anemia o basso contenuto di ferro. Gli individui con emoglobine a cellule falciformi presentano un vantaggio in aree soggette alla malaria.
Nella talassemia, le eliche alfa e i fogli pieghettati beta non vengono prodotti allo stesso modo, influenzando negativamente l'emoglobina.
Emoglobina e trattamenti medici futuri
A causa delle difficoltà nella conservazione del sangue e nell'abbinamento dei gruppi sanguigni, i ricercatori cercano un modo per produrre sangue artificiale. Il lavoro continua a fare nuovi tipi di emoglobina, come uno con due residui di glicina che lo tengono legato insieme in soluzione, anziché staccarsi in assenza di globuli rossi protettivi.
Conoscere i quattro livelli della struttura proteica nell'emoglobina aiuta gli scienziati a trovare modi per comprenderne meglio la funzione. A sua volta, ciò potrebbe portare a nuovi target di farmaci e altri trattamenti medici in futuro.