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Gli enzimi sono molecole proteiche critiche nei sistemi viventi che, una volta sintetizzati, di solito non si trasformano in altri tipi di molecole, così come le sostanze assunte come combustibile per i processi digestivi e respiratori (ad es. Zuccheri, grassi, ossigeno molecolare). Questo perché gli enzimi lo sono catalizzatori, il che significa che possono prendere parte alle reazioni chimiche senza essere cambiati, un po 'come il moderatore di un dibattito pubblico che idealmente sposta i partecipanti e il pubblico verso una conclusione dettando i termini dell'argomento senza aggiungere alcuna informazione unica.
Sono stati identificati oltre 2.000 enzimi e ciascuno di essi è coinvolto in una specifica reazione chimica. Gli enzimi sono quindi specifici del substrato. Sono raggruppati in una mezza dozzina di classi in base al tipo di reazioni a cui prendono parte.
Nozioni di base sugli enzimi
Gli enzimi consentono un ampio numero di reazioni che si verificano nel corpo in condizioni di omeostasio bilancio biochimico globale. Ad esempio, molti enzimi funzionano meglio a un livello di pH (acidità) vicino al pH normalmente mantenuto dall'organismo, che è compreso nell'intervallo 7 (cioè non è alcalino né acido). Altri enzimi funzionano meglio a basso pH (alta acidità) a causa delle esigenze del loro ambiente; per esempio, l'interno dello stomaco, dove operano alcuni enzimi digestivi, è altamente acido.
Gli enzimi prendono parte a processi che vanno dalla coagulazione del sangue alla sintesi del DNA fino alla digestione. Alcuni si trovano solo all'interno delle cellule e partecipano a processi che coinvolgono piccole molecole, come la glicolisi; altri vengono secreti direttamente nell'intestino e agiscono su materiale sfuso come il cibo ingerito.
Poiché gli enzimi sono proteine con masse molecolari abbastanza elevate, ognuna ha una distinta forma tridimensionale. Questo determina le molecole specifiche su cui agiscono. Oltre ad essere dipendente dal pH, la forma della maggior parte degli enzimi dipende dalla temperatura, il che significa che funzionano meglio in un intervallo di temperature abbastanza ristretto.
Come funzionano gli enzimi
La maggior parte degli enzimi agisce abbassando il energia di attivazione di una reazione chimica. A volte, la loro forma avvicina fisicamente i reagenti nello stile, forse, di un allenatore di una squadra sportiva o di un manager di un gruppo di lavoro intenzionato a svolgere un compito più rapidamente. Si ritiene che quando gli enzimi si legano a un reagente, la loro forma cambia in modo da destabilizzare il reagente e renderlo più suscettibile a qualsiasi cambiamento chimico coinvolto nella reazione.
Le reazioni che possono procedere senza l'apporto di energia sono chiamate reazioni esotermiche. In queste reazioni, i prodotti o le sostanze chimiche formate durante la reazione hanno un livello di energia inferiore rispetto alle sostanze chimiche che fungono da ingredienti delle reazioni. In questo modo, le molecole, come l'acqua, "cercano" il proprio livello (energetico); gli atomi "preferiscono" essere in accordo con energia totale più bassa, proprio come l'acqua scorre in discesa verso il punto fisico più basso disponibile. Mettendo tutto insieme, è chiaro che le reazioni esotermiche procedono sempre in modo naturale.
Tuttavia, il fatto che accada una reazione anche senza input non dice nulla sulla velocità con cui accadrà. Se una sostanza assunta nel corpo si trasformerà naturalmente in due sostanze derivate che possono fungere da fonti dirette di energia cellulare, questo non serve a nulla se la reazione richiede naturalmente ore o giorni per completarsi. Inoltre, anche quando l'energia totale dei prodotti è superiore a quella dei reagenti, il percorso energetico non è una pendenza regolare in discesa su un grafico; invece, i prodotti devono raggiungere un livello di energia più elevato di quello con cui hanno iniziato in modo da poter "superare la gobba" e la reazione può procedere. Questo investimento iniziale di energia nei reagenti che paga sotto forma di prodotti è il suddetto energia di attivazioneo Eun'.
Tipi di enzimi
Il corpo umano comprende sei grandi gruppi o classi di enzimi.
ossidoriduttasi migliorare il tasso di ossidazione e reazioni di riduzione. In queste reazioni, chiamate anche reazioni redox, uno dei reagenti rinuncia a una coppia di elettroni che guadagna un altro reagente. Si dice che il donatore di coppie di elettroni sia ossidato e agisca da agente riducente, mentre il recettore di coppie di elettroni è ridotto è chiamato agente ossidante. Un modo più semplice per dirlo è che in questi tipi di reazioni si muovono atomi di ossigeno, idrogeno o entrambi. Esempi includono citocromo ossidasi e lattato deidrogenasi.
transferasi velocità lungo il trasferimento di gruppi di atomi, come il metile (CH3), acetile (CH3CO) o amino (NH2) gruppi, da una molecola a un'altra molecola. L'acetato chinasi e l'alanina deaminasi sono esempi di transferasi.
idrolasi accelerare le reazioni di idrolisi. Le reazioni di idrolisi usano l'acqua (H2O) dividere un legame in una molecola per creare due prodotti figlie, di solito fissando il -OH (gruppo ossidrilico) dall'acqua a uno dei prodotti e un singolo -H (atomo di idrogeno) all'altro. Nel frattempo, una nuova molecola si forma dagli atomi spostati dai componenti -H e -OH. Gli enzimi digestivi lipasi e sucrasi sono idrolasi.
liasi migliorare il tasso di aggiunta di un gruppo molecolare a un doppio legame o la rimozione di due gruppi dagli atomi vicini per creare un doppio legame. Questi agiscono come idrolasi, tranne per il fatto che il componente rimosso non viene spostato dall'acqua o da porzioni di acqua. Questa classe di enzimi comprende ossalato decarbossilasi e isocitrato liasi.
isomerasi accelerare le reazioni di isomerizzazione. Queste sono reazioni in cui tutti gli atomi originali nel reagente vengono mantenuti, ma vengono riorganizzati per formare un isomero del reagente. (Gli isomeri sono molecole con la stessa formula chimica, ma con disposizioni diverse.) Esempi includono glucosio-fosfato isomerasi e alanina racemasi.
ligases (chiamato anche sintetasi) migliora il tasso di unione di due molecole. Di solito ci riescono sfruttando l'energia derivata dalla degradazione dell'adenosina trifosfato (ATP). Esempi di ligasi includono acetil-CoA sintetasi e DNA ligasi.
Inibizione degli enzimi
Oltre alle variazioni di temperatura e pH, altri fattori possono comportare la riduzione o l'arresto di un'attività enzimatica. In un processo chiamato interazione allosterica, la forma dell'enzima viene temporaneamente modificata quando una molecola si lega a una parte di essa lontano da dove si unisce al reagente. Ciò comporta una perdita di funzionalità. A volte questo è utile quando il prodotto stesso funge da inibitore allosterico, poiché di solito è un segno della reazione che è passata al punto in cui non è più necessario un prodotto aggiuntivo.
Nell'inibizione competitiva, una sostanza chiamata composto regolatorio compete con il reagente per il sito di legame. Ciò è simile al tentativo di inserire contemporaneamente più chiavi funzionanti nella stessa serratura. Se un numero sufficiente di questi composti regolatori si unisce a una quantità abbastanza elevata dell'enzima presente, rallenta o arresta il percorso di reazione. Questo può essere utile in farmacologia perché i microbiologi possono progettare composti che competono con i siti di legame degli enzimi batterici, rendendo molto più difficile per i batteri causare malattie o sopravvivere nel corpo umano, punto.
Nell'inibizione non competitiva, una molecola inibitoria si lega all'enzima in un punto diverso dal sito attivo, simile a quello che accade in un'interazione allosterica. L'inibizione irreversibile si verifica quando l'inibitore si lega permanentemente o degrada in modo significativo l'enzima in modo che la sua funzione non possa recuperare. Il gas nervino e la penicillina fanno entrambi uso di questo tipo di inibizione, sebbene con intenzioni enormemente diverse in mente.